ツインアルギニン輸送経路へのタンパク質の標的化

Targeting of proteins to the twin-arginine translocation pathway.

• Tracy Palmer
• Phillip J Stansfeld

抄録

ツインアルギニン蛋白質輸送経路（Tat経路）は原核生物や植物の小器官に存在し、折り畳まれた蛋白質を膜を介して輸送しています。基質のTatシステムへの標的化は、高度に保存されたツインアルギニンモチーフを含むN末端シグナル配列の存在によって媒介されます。Tat機械はTatAとTatCファミリーの膜タンパク質で構成されています。Tatトランスコンの組み立ては動的であり、Tat基質とTat受容体複合体との相互作用によって引き起こされる。このレビューでは、タンパク質の標的化と移動におけるTatシグナルペプチドの役割に特に焦点を当て、Tat輸送の理解における最近の進歩を要約する。

The twin-arginine protein transport (Tat pathway) is found in prokaryotes and plant organelles and transports folded proteins across membranes. Targeting of substrates to the Tat system is mediated by the presence of an N-terminal signal sequence containing a highly conserved twin-arginine motif. The Tat machinery comprises membrane proteins from the TatA and TatC families. Assembly of the Tat translocon is dynamic and is triggered by the interaction of a Tat substrate with the Tat receptor complex. This review will summarise recent advances in our understanding of Tat transport, focusing in particular on the roles played by Tat signal peptides in protein targeting and translocation.

© 2020 The Authors. Molecular Microbiology published by John Wiley & Sons Ltd.