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実験的に決定された長い本質的に無秩序なタンパク質領域が、タンパク質データバンクに豊富に存在するようになった
Experimentally Determined Long Intrinsically Disordered Protein Regions Are Now Abundant in the Protein Data Bank.
PMID: 32599863 PMCID: PMC7349999. DOI: 10.3390/ijms21124496.
抄録
本質的に無秩序なタンパク質領域は、一般的にX線構造における電子密度の欠落から定義される。これまでのところ、少なくとも30残基以上の長い無秩序領域（LDR）の実験的証拠は、手動でキュレーションされたタンパク質に限られていた。ここでは、3133個のユニークなタンパク質のLDRを実験的に大規模に解析し、過去10年間でタンパク質データバンク(PDB)に蓄積されている内在性障害の範囲が拡大していることを示した。その結果、長い欠落残基領域は、本質的に無秩序な領域をアノテーションし、大規模なデータセットで機能解析を行うための良質な情報源であることが示唆された。LDRを定義するために使用されるコンセンサスアプローチは、コンテキストに依存する無秩序を評価し、タンパク質レベルでの共通の定義を提供することを可能にします。
Intrinsically disordered protein regions are commonly defined from missing electron density in X-ray structures. Experimental evidence for long disorder regions (LDRs) of at least 30 residues was so far limited to manually curated proteins. Here, we describe a comprehensive and large-scale analysis of experimental LDRs for 3133 unique proteins, demonstrating an increasing coverage of intrinsic disorder in the Protein Data Bank (PDB) in the last decade. The results suggest that long missing residue regions are a good quality source to annotate intrinsically disordered regions and perform functional analysis in large data sets. The consensus approach used to define LDRs allows to evaluate context dependent disorder and provide a common definition at the protein level.