プロトン移動は大腸菌トランスロカーゼによる前駆体タンパク質の移動に律速を与える

Proton transfer is rate-limiting for translocation of precursor proteins by the Escherichia coli translocase.

• A J Driessen
• W Wickner

抄録

プロトン起電力は、in vivo、in vitroの粗反応、および精製された再構成反応においてトランスロケーションを刺激する。転座活性は、膜の内壁面のpHの関数である。膜内pH勾配と膜電位の両方が転座を刺激します。proOmpA前タンパク質の後期転座中間体は、プロトン起電力が作用すると、ATPの非存在下でその転座を完了します。このトランスロケーションの完了は、重水素酸化物中では水と比較して3倍以上遅れることから、トランスロケーションには律速段階でのプロトン移動反応が関与していることが明らかになった。

The protonmotive force stimulates translocation in vivo, in crude in vitro reactions, and in a purified, reconstituted reaction. Translocation activity is a function of the pH at the inner face of the membrane. Both the transmembrane pH gradient and the transmembrane electrical potential stimulate translocation. A late-stage translocation intermediate of the proOmpA preprotein completes its translocation in the absence of ATP when a protonmotive force is imposed. This completion of translocation is retarded by a factor of greater than 3 in deuterium oxide relative to water, demonstrating that translocation involves proton-transfer reactions in rate-limiting steps.