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真核生物のリボソームはPKC活性を宿主としている
Eukaryotic ribosomes host PKC activity.
PMID: 18768137 DOI: 10.1016/j.bbrc.2008.08.118.
抄録
PKCアイソフォームβIIは翻訳を調節し、リボソームの40Sリボソームサブユニット上に存在するRACK1（活性化プロテインキナーゼC1受容体）を介してリボソーム上にリクルートされます。しかし、リボソーム上にPKC活性が存在するかどうかは、まだ明らかにされていません。我々は、開始因子や他の関連タンパク質の除去を避けるために、2つの異なる手法を用いてネイティブリボソームを精製した。いずれの場合も、精製されたリボソームは、特定のPKC基質であるMARCKS（Myristoylated Alanine-Rich C-Kinase Substrate）をリン酸化することができる。MARCKSのリン酸化は、PKCアゴニストPMA（Phorbol 12-Myristate 13-Acetate）で処理することによりスイッチオンされる。一貫して、広範なPKC阻害剤BMI (Bisindolyl Maleimide I)は、MARCKSのリン酸化を阻害する。これらのデータは、ネイティブリボソームが活性なPKCを宿主とし、それゆえに開始因子やmRNA結合タンパク質のようなリボソーム関連基質のリン酸化を可能にしていることを示しています。
PKC isoform betaII modulates translation and can be recruited on ribosomes via its scaffold RACK1 (receptor for activated protein kinase C 1), which resides on the 40S ribosomal subunit. However, whether a PKC activity exists on the ribosome is not yet demonstrated. We purified native ribosomes by two different techniques, which avoid stripping of initiation factors and other associated proteins. In both cases, purified ribosomes are able to phosphorylate a specific PKC substrate, MARCKS (Myristoylated Alanine-Rich C-Kinase Substrate). MARCKS phosphorylation is switched on by treatment with PKC agonist PMA (Phorbol 12-Myristate 13-Acetate). Consistently, the broad PKC inhibitor BMI (Bisindolyl Maleimide I) abrogates MARCKS phosphorylation. These data show that native ribosomes host active PKC and hence allow the phosphorylation of ribosome-associated substrates like initiation factors and mRNA binding proteins.