日本語AIでPubMedを検索
イソギンチャク由来の新規アクチノポリン：クローニングと機能発現
New Actinoporins from sea anemone Heteractis crispa: cloning and functional expression.
PMID: 22098238 DOI: 10.1134/S0006297911100063.
抄録
熱帯イソギンチャクHeteractis crispa（Radianthus macrodactylusとも呼ばれる）からスフィンゴミエリン阻害α孔形成毒素（α-PFT）ファミリーに属する新規アクチノポリンHct-S4（分子量19,414±10 Da）を単離し、タンパク質化学的手法により精製した。アクチノポリンHct-S4のN末端ヌクレオチド配列（20アミノ酸残基）を決定した。H. crispaアクチノポリンの18の新しいアイソフォームをコードする遺伝子をクローニングし、配列決定した。これらの遺伝子は、成熟タンパク質中にN末端セリンが存在することを特徴とする多遺伝子Hct-Sファミリーを形成している。その結果、アクチノポリンの芳香族ホスホリルコリン結合部位を構成する高度に保存された残基と、N末端セグメント（10-27アミノ酸残基）の構造機能の有意な変化が確認された。発現された2つの組換えアクチノポリン(rHct-S5とrHct-S6)は、ネイティブアクチノポリンに比べて溶血活性が1オーダー低いことがわかった。
A new actinoporin Hct-S4 (molecular mass 19,414 ± 10 Da) belonging to the sphingomyelin-inhibited α-pore forming toxin (α-PFT) family was isolated from the tropical sea anemone Heteractis crispa (also called Radianthus macrodactylus) and purified by methods of protein chemistry. The N-terminal nucleotide sequence (encoding 20 amino acid residues) of actinoporin Hct-S4 was determined. Genes encoding 18 new isoforms of H. crispa actinoporins were cloned and sequenced. These genes form a multigene Hct-S family characterized by presence of N-terminal serine in the mature proteins. Highly conserved residues comprising the aromatic phosphorylcholine-binding site and significant structure-function changes in the N-terminal segment (10-27 amino acid residues) of actinoporins were established. Two expressed recombinant actinoporins (rHct-S5 and rHct-S6) were one order less hemolytically active than native actinoporins.