ストレプトコッカス・カニス（Streptococcus canis）のアルギニン脱イミターゼ系の同定と特性評価

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Vet. Microbiol..2013 Feb;162(1):270-7. S0378-1135(12)00455-5. doi: 10.1016/j.vetmic.2012.08.004.Epub 2012-08-16.

ストレプトコッカス・カニス（Streptococcus canis）のアルギニン脱イミターゼ系の同定と特性評価

Identification and characterization of the arginine deiminase system of Streptococcus canis.

A Hitzmann
S Bergmann
M Rohde
G S Chhatwal
M Fulde

PMID: 22939986 DOI: 10.1016/j.vetmic.2012.08.004.

抄録

カニス連鎖球菌（Streptococcus (S.) canis）は犬や猫に重篤な感染症を引き起こすことが知られており，人獣共通感染症の可能性を秘めているが，その生理的・病態に関する知見はほとんど得られていない．溶連菌の中にはアルギニン脱イミターゼシステム（ADS）が存在することが知られており、その役割が示唆されている。本研究では、S. canisのADSの同定と特徴付けに焦点を当てた。本研究では、S. canisのADSを7つの遺伝子から構成される遺伝子群として同定した。その結果、S. canisのADSは4つの転写単位で転写されており、3つのモノシストロニックmRNAと1つのオペロン構造から構成されていることがわかった。また、二次代謝経路として、S. canis の ADS は炭素異化産物抑制（CCR）とアルギニンによって厳密に制御されていることが、それぞれ転写レベル、翻訳レベル、酵素レベルで示された。さらに、化学的に定義された培地を用いた成長速度解析から、ADSの基質であるアルギニンがS. canisの生物学的適性に不可欠であることが明らかになった。また、免疫電子顕微鏡を用いて、ADSの基質であるアルギニンの表面露出局在を観察したところ、アルギニン脱イミターゼ（ArcA）、オルニチンカルバモイル転移酵素（ArcB）、カルバミン酸キナーゼ（ArcC）がそれぞれ表面に局在していることが明らかになった。

Although Streptococcus (S.) canis is known to cause severe infections in dogs and cats and harbors a clear zoonotic potential, knowledge about physiology and pathogenesis is mostly elusive. The arginine deiminase system (ADS) has been described in certain streptococcal species and its role in the establishment of infection has been suggested. In this study we focused on the identification and characterization of the ADS in S. canis. Using genome sequencing and subsequent in silico analysis we identified the ADS of S. canis as a gene cluster composed of seven genes. RT-PCR analysis revealed that the ADS of S. canis is transcribed in four transcriptional units, comprising three monocistronical mRNAs and one operon structure. As a secondary metabolic pathway, the ADS of S. canis is strictly regulated by carbon catabolite repression (CCR) and arginine as demonstrated on transcriptional, translational, and enzymatical level, respectively. Furthermore, growth kinetics with a chemically defined medium clearly showed that arginine, the substrate of the ADS, is essential for the biological fitness of S. canis. Using Immuno-electron microscopy analysis, we observed a surface-exposed localization of the ADS enzymes arginine deiminase (ArcA), ornithine carbamoyltransferase (ArcB), and carbamate kinase (ArcC), respectively, which might suggest the contribution of the ADS to the development of streptococcal infections.