大腸菌F1Fo ATP合成酵素のFoセクターにおけるH(+)輸送を媒介するハーフチャネルとゲーティング機構の解明

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Biochim. Biophys. Acta.2014 Jul;1837(7):1063-8. S0005-2728(14)00092-9. doi: 10.1016/j.bbabio.2014.03.005.Epub 2014-03-17.

大腸菌F1Fo ATP合成酵素のFoセクターにおけるH(+)輸送を媒介するハーフチャネルとゲーティング機構の解明

Half channels mediating H(+) transport and the mechanism of gating in the Fo sector of Escherichia coli F1Fo ATP synthase.

Robert H Fillingame
P Ryan Steed

PMID: 24650630 DOI: 10.1016/j.bbabio.2014.03.005.

抄録

酵素は、F1とF1内で結合された回転モーターを介してATPの合成を触媒する。膜貫通型Foのサブユニットa-c界面でのH(+)輸送は、サブユニットcが膜から伸びるγおよびεサブユニットとの複合体で結合している状態で、膜内のcリングの回転を駆動します。最後に、F1のα3β3セクター内でのサブユニットγの回転は、触媒部位内でのATP合成を機械的に駆動する。このレビューでは、膜の片側から反対側へのハーフチャネルを介したプロトン移動の経路と、サブユニットaのArg210のコンフォメーション運動を介したサブユニットcのAsp61へのH(+)結合と放出のゲーティング機構を支持する証拠を提案し、提供する。サブユニットaの4つのらせん束の内側からプロトンがゲートされ、cAsp61のプロトン化が促進され、このゲート運動は、cリング周辺のcAsp61との相互作用部位での膜貫通らせん(TMH)4と5の旋回によって促進されることを提案した。細胞質ハーフチャネルへのプロトン放出は、この提案されているらせん状の旋回の結果として、aArg210の動きによって促進される。最後に、細胞質ハーフチャネルからの放出は、両方のサブユニットaとcのTMHの間に形成された相互作用する膜外ループの複合体の残基によって媒介される。

H(+)-transporting F1Fo ATP synthase catalyzes the synthesis of ATP via coupled rotary motors within Fo and F1. H(+) transport at the subunit a-c interface in trans-membranous Fo drives rotation of the c-ring within the membrane, with subunit c being bound in a complex with the γ and ε subunits extending from the membrane. Finally, the rotation of subunit γ within the α3β3 sector of F1 mechanically drives ATP synthesis within the catalytic sites. In this review, we propose and provide evidence supporting the route of proton transfer via half channels from one side of the membrane to the other, and the mechanism of gating H(+) binding to and release from Asp61 of subunit c, via conformational movements of Arg210 in subunit a. We propose that protons are gated from the inside of a four-helix bundle at the periplasmic side of subunit a to drive protonation of cAsp61, and that this gating movement is facilitated by the swiveling of trans-membrane helices (TMHs) 4 and 5 at the site of interaction with cAsp61 on the periphery of the c-ring. Proton release to the cytoplasmic half channel is facilitated by the movement of aArg210 as a consequence of this proposed helical swiveling. Finally, release from the cytoplasmic half channel is mediated by residues in a complex of interacting extra-membraneous loops formed between TMHs of both subunits a and c. This article is part of a Special Issue entitled: 18th European Bioenergetic Conference.