未同定の細菌タンパク質YejGは、伸長因子GのドメインIIIと同じ構造を持っている

The uncharacterized bacterial protein YejG has the same architecture as domain III of elongation factor G.

• Biswaranjan Mohanty
• Paulina Hanson-Manful
• Thomas J Finn
• Cecilia R Chambers
• James L O McKellar
• Ingrid Macindoe
• Stephanie Helder
• Surya Setiyaputra
• Yichen Zhong
• Joel P Mackay
• Wayne M Patrick

抄録

InterProファミリーIPR020489は、約1000個の未同定の細菌タンパク質から構成されています。これまで私たちは、このファミリーの代表的な大腸菌であるEcYejGを過剰発現させることで、アミノグリコシド系抗生物質に対する低レベルの耐性が得られることを示してきました。EcYejGの生化学的機能を明らかにするために、我々は多核溶液NMR分光法を用いてその構造を解いた。その構造は、伸長因子G（EF-G）のドメインIIIに最もよく似ていることがわかった。EF-Gはリボソームのトランスロケーションを触媒しており、EF-Gの変異はアミノグリコシド耐性にも関連している。EcYejGとリボソームとの直接的な相互作用を示すことはできなかったが、EcYejGは翻訳に関与している可能性がある。

InterPro family IPR020489 comprises ~1000 uncharacterized bacterial proteins. Previously we showed that overexpressing the Escherichia coli representative of this family, EcYejG, conferred low-level resistance to aminoglycoside antibiotics. In an attempt to shed light on the biochemical function of EcYejG, we have solved its structure using multinuclear solution NMR spectroscopy. The structure most closely resembles that of domain III from elongation factor G (EF-G). EF-G catalyzes ribosomal translocation and mutations in EF-G have also been associated with aminoglycoside resistance. While we were unable to demonstrate a direct interaction between EcYejG and the ribosome, the protein might play a role in translation.

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