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Clonorchis sinensisの2つのカテプシンDファミリー・アスパルティックペプチダーゼの部分的な特性評価（英文
Partial Characterization of Two Cathepsin D Family Aspartic Peptidases of Clonorchis sinensis.
PMID: 31914521 PMCID: PMC6960241. DOI: 10.3347/kjp.2019.57.6.671.
抄録
カテプシンD（CatD、EC 3.4.23.5）は、MEROPSクランAA、ファミリーA1に分類されるアスパラギン酸エンドペプチダーゼのサブファミリーに属するメンバーである。ヘルミン目寄生虫は、寄生虫の生物学および病態生理学において極めて重要な役割を果たす、多くの異なるペプチダーゼのセットを発現している。しかし、生化学的特性および生物学的機能の観点から、CatDは他のクラスのペプチダーゼに比べてあまり知られていない。本研究では、クロノルチス・シネンシス（Clonorchis sinensis）の2つの新規CatD（CsCatD1とCsCatD2）を同定し、その特性の一部を明らかにした。CsCatD1, CsCatD2は、いずれもCatDスーパーファミリーに保存されているアミノ酸残基とモチーフを共有する典型的な酵素である。CsCatD2はC. sinensisの異なる発生段階においても同様の発現パターンを示したが、メタセルカリアエにおいても発現していた。CsCatD2は主にC. sinensisの腸と卵で発現していた。実験的にC. sinensisに感染したラットから得られた血清は、感染2週間後から組換えCsCatD2と反応し、抗体価は寄生虫の成熟に伴って徐々に上昇した。CsCatD2の構造解析の結果、2つの反平行なβシートドメインが互いに詰め合わされたホモ二量体構造を形成していることが明らかになった。これらの結果から、寄生虫の栄養と生殖におけるCsCatD2の生物学的役割が示唆され、また、クロノキア症の血清診断抗原としての有用性が示唆された。
Cathepsin D (CatD, EC 3.4.23.5) is a member belonging to the subfamily of aspartic endopeptidases, which are classified into the MEROPS clan AA, family A1. Helminth parasites express a large set of different peptidases that play pivotal roles in parasite biology and pathophysiology. However, CatD is less well known than the other classes of peptidases in terms of biochemical properties and biological functions. In this study, we identified 2 novel CatDs (CsCatD1 and CsCatD2) of Clonorchis sinensis and partially characterized their properties. Both CsCatDs represent typical enzymes sharing amino acid residues and motifs that are tightly conserved in the CatD superfamily of proteins. Both CsCatDs showed similar patterns of expression in different developmental stages of C. sinensis, but CsCatD2 was also expressed in metacercariae. CsCatD2 was mainly expressed in the intestines and eggs of C. sinensis. Sera obtained from rats experimentally infected with C. sinensis reacted with recombinant CsCatD2 beginning 2 weeks after infection and the antibody titers were gradually increased by maturation of the parasite. Structural analysis of CsCatD2 revealed a bilobed enzyme structure consisting of 2 antiparallel β-sheet domains packed against each other forming a homodimeric structure. These results suggested a plausible biological role of CsCatD2 in the nutrition and reproduction of parasite and its potential utility as a serodiagnostic antigen in clonorchiasis.