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軟骨魚類に見られる古代のMHCリンク型非古典的クラスI系統
An Ancient, MHC-Linked, Nonclassical Class I Lineage in Cartilaginous Fish.
PMID: 31932500 PMCID: PMC7002201. DOI: 10.4049/jimmunol.1901025.
抄録
軟骨魚類(軟骨魚類)は、MHCとIgスーパーファミリーに基づくAgRに基づく適応免疫系を持つ最古の顎脊椎動物である。この顎脊椎動物の基底グループにおいて、我々は、2つの主要な軟骨亜分類であるHolocephali(キメラ)とElasmobranchii(サメ、スケート、エイ)の中で分析されたすべての種に存在する第3の非古典的なMHCクラスI系統()を同定した。推論されたUDAのアミノ酸配列は、ほとんどの脊椎骨古典クラスI(UAA)に見られる結合ペプチドのN末端とC末端に結合する9つの典型的な不変残基のうち8つの残基を有しており、さらに、他の予測された28のペプチド結合残基は、すべてのエラスモウミウシのUDA配列において完全に保存されている。 は、その組織分布の違いとその発現レベルの低さで区別され、高度に多型であるのとは異なり、モノ型またはオリゴ型であり、エラスモウミウシでは低いコピー数を持っていますが、ホロケファランスポッティドラットフィッシュ()ではマルチコピーです。ナースシャーク()ファミリーを用いて、我々は、ほとんどの非哺乳類脊椎動物に見られるクラスI領域と呼ばれる、MHCに連結されているが、緊密に連結されたクラスターから組換えによって分離可能であることを発見しました。
Cartilaginous fishes, or chondrichthyans, are the oldest jawed vertebrates that have an adaptive immune system based on the MHC and Ig superfamily-based AgR. In this basal group of jawed vertebrates, we identified a third nonclassical MHC class I lineage (), which is present in all species analyzed within the two major cartilaginous subclasses, Holocephali (chimaeras) and Elasmobranchii (sharks, skates, and rays). The deduced amino acid sequences of UDA have eight out of nine typically invariant residues that bind to the N and C termini of bound peptide found in most vertebrae classical class I (UAA); additionally, the other predicted 28 peptide-binding residues are perfectly conserved in all elasmobranch UDA sequences. is distinct from in its differential tissue distribution and its lower expression levels and is mono- or oligomorphic unlike the highly polymorphic has a low copy number in elasmobranchs but is multicopy in the holocephalan spotted ratfish (). Using a nurse shark () family, we found that is MHC linked but separable by recombination from the tightly linked cluster of , , and genes, the so-called class I region found in most nonmammalian vertebrates. has predicted structural features that are similar to certain nonclassical class I genes in other vertebrates, and, unlike polymorpic classical class I, we anticipate that it may bind to a conserved set of specialized peptides.
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