リボソームRNAメチルトランスフェラーゼRsmCのRNAシャペロンとしての月明かり

Ribosomal RNA Methyltransferase RsmC Moonlights as an RNA Chaperone.

• Keshav Gc
• Prabesh Gyawali
• Hamza Balci
• Sanjaya Abeysirigunawardena

抄録

リボソームはリボ核タンパク質粒子であり、あらゆる生命体のタンパク質生合成に不可欠なものである。リボソームの生合成の間、rRNAの転写、折り畳み、修飾、および処理は、タンパク質のアセンブリに結合されています。リボソーム生合成の間に起こるすべての異なるプロセスを同期させるために、様々なアセンブリ因子が必要とされています。ここでは、ヘリックス３４（ｈ３４）に位置する１６Ｓ ｒＲＮＡ（大腸菌ヌクレオチドナンバリング）の１２０７位でグアニンを２-メチルグアニン（ｍＧ）に修飾するｒＲＮＡ修飾酵素リボソームスモールサブユニットメチルトランスフェラーゼＣ（ＲｓｍＣ）のＲＮＡシャペロンとＲＮＡ鎖アニーリング活性が報告されている。RsmCの存在下では、h34 RNA鎖のアニーリング速度が25倍に増加することが確認された。1分子FRET実験により、2本のh34鎖のうちの1本によって形成された非ネイティブ構造を変性させ、ネイティブに似た二重構造を形成するタンパク質RsmCの能力が確認された。このことから、RsmCタンパク質のRNAシャペロン活性は、機能的なリボソームの迅速な生成に重要な役割を果たしていると考えられます。

Ribosomes are ribonucleoprotein particles that are essential for protein biosynthesis in all forms of life. During ribosome biogenesis, transcription, folding, modification, and processing of rRNA are coupled to the assembly of proteins. Various assembly factors are required to synchronize all different processes that occur during ribosome biogenesis. Herein, the RNA chaperone and RNA strand annealing activity of rRNA modification enzyme ribosome small subunit methyltransferase C (RsmC), which modifies guanine to 2-methylguanosine (m G) at position 1207 of 16S rRNA (Escherichia coli nucleotide numbering) located at helix 34 (h34), are reported. A 25-fold increase in the h34 RNA strand annealing rates is observed in the presence of RsmC. Single-molecule FRET experiments confirmed the ability of protein RsmC to denature a non-native structure formed by one of the two h34 strands and to form a native-like duplex. This observed RNA chaperone activity of protein RsmC might play a vital role in the rapid generation of functional ribosomes.

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