翻訳伸長因子P（EF-P）

Translation elongation factor P (EF-P).

• Katherine R Hummels
• Daniel B Kearns

抄録

翻訳伸長因子P（EF-P）は、生命の3つのドメインすべてに保存されており（真核生物ではeIF5A、古細菌ではaIF5Aと呼ばれている）、連続したプロリン残基を含む特定の配列の翻訳中にリボソームが一時停止するのを緩和する機能を持っている。EF-Pは1975年にin vitroでペプチジル転移酵素反応を刺激する因子として同定されたが、タンデムプロリン残基の翻訳への関与は2013年まで明らかにされていなかった。EF-P研究の40年の間に、EF-Pの機能に対する認識は劇的に変化しました。特に、EF-Pはタンパク質の最初のペプチド結合の形成を促進すると考えられていたが、現在では翻訳伸長全体に作用することが広く受け入れられている。さらに、当初はEF-Pが必須であると報告されていましたが、最近の研究により、成長に必要なEF-Pは条件付きであることが示されました。最後に、EF-Pの機能には翻訳後修飾が厳密に必要であると考えられていたが、最近の研究ではEF-Pの修飾がEF-P活性においてより微妙な役割を果たしている可能性が示唆されている。ここでは、EF-Pの研究の歴史を、EF-Pの初期の単離と特徴付けに重点を置いてレビューするとともに、EF-Pの機能に関する私たちの認識を変えた発見にも注目しています。

Translation elongation factor P (EF-P) is conserved in all three domains of life (called eIF5A and aIF5A in eukaryotes and archaea, respectively) and functions to alleviate ribosome pausing during the translation of specific sequences, including consecutive proline residues. EF-P was identified in 1975 as a factor that stimulated the peptidyltransferase reaction in vitro but its involvement in the translation of tandem proline residues was not uncovered until 2013. Throughout the four decades of EF-P research, perceptions of EF-P function have changed dramatically. In particular, while EF-P was thought to potentiate the formation of the first peptide bond in a protein, it is now broadly accepted to act throughout translation elongation. Further, EF-P was initially reported to be essential, but recent work has shown that the requirement of EF-P for growth is conditional. Finally, it is thought that post-translational modification of EF-P is strictly required for its function but recent studies suggest that EF-P modification may play a more nuanced role in EF-P activity. Here, we review the history of EF-P research, with an emphasis on its initial isolation and characterization as well as the discoveries that altered our perceptions of its function.

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