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アクチノバクテリアの伸長因子Pサブファミリーの構造と機能
Structure and Function of an Elongation Factor P Subfamily in Actinobacteria.
PMID: 32234471 DOI: 10.1016/j.celrep.2020.03.009.
抄録
連続したプロリンモチーフの翻訳はリボソームの失速を引き起こし、細菌の場合はEF-P、古細菌の場合はeIF5Aという特異的な翻訳伸長因子の作用を介してリボソームを修復する必要がある。この翻訳伸長因子の機能は、真核生物、古細菌、およびこれまでに研究されたすべての細菌において、特異的でかなり珍しい翻訳後修飾に依存しています。アクチノバクテリア（Actinobacteria）は、コリネバクテリウム属、マイコバクテリウム属、ストレプトマイセス属を含む、医学的にも経済的にも重要な菌類である。ここでは、これらの細菌において、特にアミノ酸や二次代謝産物の生産に関わるタンパク質の翻訳にEF-Pが必要とされていることを報告しています。注目すべきは、アクチノバクテリア種のEF-Pは、活性化のために翻訳後修飾を必要としないことである。このEF-P型の機能と全体的な立体構造は保存されていますが、保存されたリジンを含むループは、それを硬直化する2つの必須プロリンによって挟まれています。アクチノバクテリアのEF-Pは、何の修飾もなく機能するユニークなサブファミリーである。
Translation of consecutive proline motifs causes ribosome stalling and requires rescue via the action of a specific translation elongation factor, EF-P in bacteria and archaeal/eukaryotic a/eIF5A. In Eukarya, Archaea, and all bacteria investigated so far, the functionality of this translation elongation factor depends on specific and rather unusual post-translational modifications. The phylum Actinobacteria, which includes the genera Corynebacterium, Mycobacterium, and Streptomyces, is of both medical and economic significance. Here, we report that EF-P is required in these bacteria in particular for the translation of proteins involved in amino acid and secondary metabolite production. Notably, EF-P of Actinobacteria species does not need any post-translational modification for activation. While the function and overall 3D structure of this EF-P type is conserved, the loop containing the conserved lysine is flanked by two essential prolines that rigidify it. Actinobacteria's EF-P represents a unique subfamily that works without any modification.
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