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Bioresour. Technol..2020 Aug;309:123451. S0960-8524(20)30723-9. doi: 10.1016/j.biortech.2020.123451.Epub 2020-04-27.

典型的な従属栄養性硫化物酸化硝酸還元菌シュードモナスC27における硫化物と酸素に対する刺激的な代謝機構の応答

The stimulating metabolic mechanisms response to sulfide and oxygen in typical heterotrophic sulfide-oxidizing nitrate-reducing bacteria Pseudomonas C27.

  • Ruo-Chen Zhang
  • Chuan Chen
  • Wei Wang
  • Bo Shao
  • Xi-Jun Xu
  • Xu Zhou
  • Duu-Jong Lee
  • Nan-Qi Ren
PMID: 32361619 DOI: 10.1016/j.biortech.2020.123451.

抄録

マイクロエアレーションは、従属栄養性の硫化物酸化硝酸還元菌(h-soNRB)を優勢にすることで、高濃度の硫化物濃度に耐えられるようにするための有効なツールである。本研究では、h-soNRBの優位性を理解するために、代表的な細菌としてPseudomonas C27を選定し、硫化物や酸素の刺激に応答する代謝特性を調べた。高硫化物濃度条件下では、微量酸素の添加により二段階の硫化物酸化過程が生じ、第一段階の硫化物酸化速度は嫌気性条件下の1.4倍であった。トランスクリプトーム解析によると、pdo遺伝子は、高硫化物濃度刺激下では酸素添加の有無にかかわらず、2.36倍、2.57倍に有意に発現が上昇した。さらに、シュードモナスC27においては、酸素による高濃度硫化物除去経路として、sqr-cysI-gpx-gor-glpEとcysK-gshA-gshB-pdo-glpEが提案されている。これらの知見は、高効率硫黄酸化酵素がh-soNRBに存在する理論的基盤を提供するものである。

Micro-aeration is an effective tool that helps integrated autotrophic and heterotrophic denitrification process to withstand high sulfide concentration by making heterotrophic sulfide-oxidizing nitrate-reducing bacteria (h-soNRB) prevail. For further understanding of the dominance of h-soNRB, Pseudomonas C27 was selected as the typical bacterium and its metabolic characteristics responding to sulfide and oxygen stimulation were studied. Under high sulfide concentration condition, addition of trace oxygen led to a two-stage sulfide oxidation process, and sulfide oxidation rate in the first stage was 1.4 times more than that under anaerobic condition. According to transcriptome analysis, the pdo gene significantly up-regulated 2.36 and 2.57 times with and without oxygen under stimulation of high sulfide concentration. Additionally, two possible enhanced sulfide removal pathways coping with high sulfide concentration, namely sqr-cysI-gpx-gor-glpE and cysK-gshA-gshB-pdo-glpE, caused by oxygen were proposed in Pseudomonas C27. These findings provide a theoretical basis for locating high-efficiency sulfur oxidase in h-soNRB.

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