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長鎖脂肪酸ヒドロキシラーゼとしての自己完結型モノオキシゲナーゼ（CYP102A15およびCYP102A170）の特性評価（PDF形式
Characterization of Two Self-Sufficient Monooxygenases, CYP102A15 and CYP102A170, as Long-Chain Fatty Acid Hydroxylases.
PMID: 32482945 DOI: 10.4014/jmb.1911.11048.
抄録
自己完結型のP450は、その融合した性質により、C-H結合を活性化するための電子移動のための最も効果的なツールです。彼らは、異なるオメガ位置の脂肪酸の酸素化を触媒する。ここでは、極性sp.PAMC 25034とsp.PAMC 22724からそれぞれCYP102A15とCYP102A170と命名された2つの新しい、自給自足型チトクロムP450は、クローン化され、.NETで発現した。これらの遺伝子は、CYP102A1の相同体である。 これらの遺伝子は、CYP102Aサブファミリーの他のメンバーと比較して、適度に多様なプロファイルを持ち、C-Cからの長さの飽和および不飽和脂肪酸の水酸化を触媒していた。CYP102A15は15.3μMのリノール酸に対して最も高い活性を示し、CYP102A170は17.4μMのミリスチン酸に対して高い活性を示した。また、CYP10A170はエイコサペンタエン酸をω-1位のみで水酸化した。また、両モノオキシゲナーゼの様々な速度論的パラメータも決定された。
Self-sufficient P450s, due to their fused nature, are the most effective tools for electron transfer to activate C-H bonds. They catalyze the oxygenation of fatty acids at different omega positions. Here, two new, self-sufficient cytochrome P450s, named CYP102A15 and CYP102A170, from polar sp. PAMC 25034 and sp. PAMC 22724, respectively, were cloned and expressed in . The genes are homologues of CYP102A1 from . They catalyzed the hydroxylation of both saturated and unsaturated fatty acids ranging in length from C-C, with a moderately diverse profile compared to other members of the CYP102A subfamily. CYP102A15 exhibited the highest activity toward linoleic acid with K 15.3 μM, and CYP102A170 showed higher activity toward myristic acid with Km 17.4 μM. CYP10A170 also hydroxylated the Eicosapentaenoic acid at ω-1 position only. Various kinetic parameters of both monooxygenases were also determined.