日本語AIでPubMedを検索
AtHAK5を介した根の高親和性K+取り込みは、プロテインキナーゼAtCIPK1とAtCIPK9によって制御されている
AtHAK5-mediated root high-affinity K+ uptake is regulated by the protein kinases AtCIPK1 and AtCIPK9.
PMID: 32484219 DOI: 10.1093/jxb/eraa212.
抄録
高親和性K+トランスポーターAtHAK5は、K+飢餓状態にあるシロイヌナズナ植物の希釈液からの根のK+取り込みに大きく寄与している。高親和性K+トランスポーターAtHAK5は、K+飢餓下のシロイヌナズナの根のK+取り込みに大きく関与しており、AtHAK5遺伝子の転写誘導や、AtCBL1-AtCIPK23複合体を介したトランスポーターの活性化により、その機能は厳密に制御されており、K+飢餓下でも活性が向上する。本研究では、シロイヌナズナ CIPK プロテインキナーゼファミリーの 26 メンバーを酵母でスクリーニングし、AtHAK5 媒介の K+ 取り込みを活性化する能力を調べた。その中で、AtCIPK1が最も効率的にAtHAK5を活性化した。さらに、K+の恒常性に関与していることが報告されているAtCIPK9もトランスポーターを活性化した。AtCIPK1とAtCIPK9をコードする遺伝子はK+遮断により根に誘導され、AtCIPK1とAtCIPK9のシロイヌナズナKO変異体はAtHAK5を介したRb+取り込みの低下を示した。AtCIPK1によるAtHAK5の活性化は、植物の成長を維持するためにAtCIPK1の機能が必要であることが示されている高浸透圧ストレス条件下では起こらなかった。これらのデータは、高親和性K+トランスポーターAtHAK5と根のK+取り込みを制御する複雑な制御ネットワークの同定に貢献している。
The high-affinity K+ transporter AtHAK5 is the major contributor to root K+ uptake from diluted solutions in K+-starved Arabidopsis plants. Its functionality is tightly regulated and its activity is enhanced under K+ starvation by the transcriptional induction of the AtHAK5 gene, and by the activation of the transporter via the AtCBL1-AtCIPK23 complex. In the present study, the 26 members of the Arabidopsis CIPK protein kinase family were screened in yeast for their capacity to active AtHAK5-mediated K+ uptake. Among them, AtCIPK1 was the most efficient activator of AtHAK5. In addition, AtCIPK9, previously reported to participate in K+ homeostasis, also activated the transporter. The genes encoding AtCIPK1 and AtCIPK9 were induced in roots by K+ deprivation and atcipk1 and atcipk9 Arabidopsis KO mutants showed a reduced AtHAK5-mediated Rb+ uptake. Activation of AtHAK5 by AtCIPK1 did not occur under hyperosmotic stress conditions, where AtCIPK1 function has been shown to be required to maintain plant growth. The presented data contribute to the identification of the complex regulatory networks that control the high-affinity K+ transporter AtHAK5 and root K+ uptake.
© The Author(s) 2020. Published by Oxford University Press on behalf of the Society for Experimental Biology.