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菌類とメタゾアンの極性足場の保存された特徴を明らかにした
Spitzenkörper assembly mechanisms reveal conserved features of fungal and metazoan polarity scaffolds.
PMID: 32503980 PMCID: PMC7275032. DOI: 10.1038/s41467-020-16712-9.
抄録
Spitzenkörper (SPK) は、分泌小胞と極性関連タンパク質の集合体であり、真菌ハイパーの極性成長に密接に関連している。SPKに局在する多くのタンパク質が知られているが、その集合体と動態はまだよくわかっていない。本研究では、Neurospora crassaにおける2つのSPK足場の組み立てと多様なエフェクターのリクルートにつながるタンパク質-タンパク質相互作用カスケードを明らかにした。この足場は、ミオシンVモーター（MYO-5）によってSPKに輸送され、コイル状コイルタンパク質SPZ-1がカーゴアダプターとして作用する。どちらの足場もSPK分泌小胞の蓄積には必要ないようである。一方の足場は、Leashin-2 (LAH-2)から構成されており、これはSPKのシグナル伝達キナーゼCOT-1と解糖酵素GPI-1の局在化に必要である。もう一つの足場は、Janus-1（JNS-1）とポラリソームタンパク質SPA-2の複合体からなる。SPA-2は、そのスパホモロジードメイン（SHD）を介して、カルポニンドメインを含むF-アクチンエフェクター（CCP-1）をリクルートしている。SHDのNMR構造から、エフェクター結合に必要な保存された表面溝が明らかになった。SPA-2/JNS-1とメタゾアンGIT/PIX複合体の間の類似性は、真菌とメタゾアンの分岐に先立って細胞極性装置の基礎的な特徴を識別します。
The Spitzenkörper (SPK) constitutes a collection of secretory vesicles and polarity-related proteins intimately associated with polarized growth of fungal hyphae. Many SPK-localized proteins are known, but their assembly and dynamics remain poorly understood. Here, we identify protein-protein interaction cascades leading to assembly of two SPK scaffolds and recruitment of diverse effectors in Neurospora crassa. Both scaffolds are transported to the SPK by the myosin V motor (MYO-5), with the coiled-coil protein SPZ-1 acting as cargo adaptor. Neither scaffold appears to be required for accumulation of SPK secretory vesicles. One scaffold consists of Leashin-2 (LAH-2), which is required for SPK localization of the signalling kinase COT-1 and the glycolysis enzyme GPI-1. The other scaffold comprises a complex of Janus-1 (JNS-1) and the polarisome protein SPA-2. Via its Spa homology domain (SHD), SPA-2 recruits a calponin domain-containing F-actin effector (CCP-1). The SHD NMR structure reveals a conserved surface groove required for effector binding. Similarities between SPA-2/JNS-1 and the metazoan GIT/PIX complex identify foundational features of the cell polarity apparatus that predate the fungal-metazoan divergence.