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筋異常の影響を受けたブロイラー大胸筋における繊維代謝、プロコラーゲンおよびコラーゲンIII型の免疫反応性
Fiber Metabolism, Procollagen and Collagen Type III Immunoreactivity in Broiler Pectoralis Major Affected by Muscle Abnormalities.
PMID: 32585889 PMCID: PMC7341214. DOI: 10.3390/ani10061081.
抄録
本研究では、ホワイトストライピング(WS)、ウッドブレスト(WB)、スパゲッティミート(SM)の影響を受けた大胸筋、および巨視的に正常な外観(NORM)を有する大胸筋を対象に、筋繊維代謝を評価し、プロコラーゲンとコラーゲンIII型の両方の存在と分布を評価することを目的とした。この目的のために、同じ群れの早生ブロイラー(ロス308、雄、45日齢、生体重3.0kg)から大胸筋20個(各群5個)を選び、組織化学的分析(ニコチンアミド・アデニン・ジヌクレオチド・テトラゾリウム還元酵素(NADH-TR)およびα-グリセロリン酸脱水素酵素(α-GPD))および免疫組織化学的分析(プロコラーゲンおよびIII型コラーゲン)に使用した。NORMと比較した場合、我々は、α-GPDに対する陽性反応を示す繊維の割合の関連する減少(<0.001)とともに、筋萎縮性筋においてNADH-TRに陽性に染色された繊維の割合が増加(<0.001)していることを発見した。さらに、両方の染色に陽性反応を示す繊維の割合の増加がSMで観察され、NORMと比較して(14.3 vs. 7.2%; < 0.001)。NADH-TRに反応させた後,SMは繊維の断面積(CSA)が最も小さく(<0.001),NORMと比較して-12%であった。一方、α-GPD反応後のWSのCSAは、NORMと比較して有意に大きい(+10%)ことがわかった(7480 vs. 6776 µm; < 0.05)。プロコラーゲンとIII型コラーゲンの異なる存在と分布を含む結合組織アーキテクチャの深遠な変更が観察された。興味深いことに、プロコラーゲンとコラーゲンタイプIIIの存在と分布の変化した代謝と違いは、さらにNORMとして分類された大胸筋で観察された。
The present study aimed to evaluate the muscle fiber metabolism and assess the presence and distribution of both procollagen and collagen type III in pectoralis major muscles affected by white striping (WS), wooden breast (WB), and spaghetti meat (SM), as well as in those with macroscopically normal appearance (NORM). For this purpose, 20 pectoralis major muscles (five per group) were selected from the same flock of fast-growing broilers (Ross 308, males, 45-days-old, 3.0 kg live weight) and were used for histochemical (nicotinamide adenine dinucleotide tetrazolium reductase (NADH-TR) and alpha-glycerophosphate dehydrogenase (α-GPD)) and immunohistochemical (procollagen and collagen type III) analyses. When compared to NORM, we found an increased proportion ( < 0.001) of fibers positively stained to NADH-TR in myopathic muscles along with a relevant decrease ( < 0.001) in the percentage of those exhibiting a positive reaction to α-GPD. In addition, an increased proportion of fibers exhibiting a positive reaction to both stainings was observed in SM, in comparison with NORM (14.3 vs. 7.2%; < 0.001). After reacting to NADH-TR, SM exhibited the lowest ( < 0.001) cross-sectional area (CSA) of the fibers (-12% with respect to NORM). On the other hand, after reacting to α-GPD, the CSA of WS was found to be significantly larger (+10%) in comparison with NORM (7480 vs. 6776 µm; < 0.05). A profound modification of the connective tissue architecture involving a different presence and distribution of procollagen and collagen type III was observed. Intriguingly, an altered metabolism and differences in the presence and distribution of procollagen and collagen type III were even observed in pectoralis major muscle classified as NORM.