HbA測定中のMALDI-TOF質量分析による新しいヘモグロビンバリアントHb Liuzhou :C.182A→Gの同定

Identification of a new hemoglobin variant Hb Liuzhou [:C.182A→G] by MALDI-TOF mass spectrometry during HbA measurement.

• Anping Xu
• Weidong Chen
• Weijie Xie
• Ling Ji

抄録

構造ヘモグロビン（Hb）バリアントは、一般的にグロビン遺伝子の点突然変異によって引き起こされ、1つのアミノ酸置換を生成します。ここでは、HbA測定中に発見された新しい-鎖バリアントについて説明します。イオン交換高速液体クロマトグラフィー（HPLC）とキャピラリー電気泳動（CE）技術の両方に基づくHbA手順は、その存在を識別することができませんでした。対照的に、MALDI-TOF質量分析（MS）は、15155Daの質量を持つバリアント鎖の存在を明らかにした。さらに、HbバリアントはBio-Rad D100によって決定されたHbAと干渉した。DNA配列決定により、コドン60での新しいヘテロ接合変異[:C.182A→G]の発生が確認され、その結果、リジンからアルギニンへのコーディング変化が生じた。その結果、リジンからアルギニンへのコード変化が生じた。このケースは、MALDI-TOF質量分析がHbバリアントを同定し、定量するための選択の方法として役立つことを例証しています。

Structural hemoglobin (Hb) variant is generally caused by a point mutation in the globin gene that produces one amino acid substitution. Here, we describe a new -chain variant found during HbA measurement. HbA procedures based on both ion-exchange high-performance liquid chromatography (HPLC) and capillary electrophoresis (CE) techniques failed to identify its presence. In contrast, MALDI-TOF mass spectrometry (MS) revealed the existence of a variant -chain with a mass of 15155 Da. In addition, the Hb variant interfered with HbA determined by Bio-Rad D100. DNA sequencing confirmed the occurrence of a new heterozygous mutation [:C.182A→G] at codon 60, resulting in a coding change from lysine to arginine. We named it Hb Liuzhou for thde birthplace of the patient. This case exemplified that MALDI-TOF mass spectrometry can serve as the method of choice to identify and quantify the Hb variant.