"硬い"構造は、ミオグロビンの消化率の低さを決定づける重要な要素です。

"Rigid" structure is a key determinant for the low digestibility of myoglobin.

• Qian Li
• Di Zhao
• Hui Liu
• Miao Zhang
• Shuai Jiang
• Xinglian Xu
• Guanghong Zhou
• Chunbao Li

抄録

肉の色を決める重要なタンパク質であるミオグロビンは、消化されにくいことが明らかになっています。その根本的なメカニズムは明らかにされていない。本研究では、ミオグロビンの構造的性質と消化不良性との関連性を、分光学的・計算機的手法を用いて評価することを目的とした。その結果、ミオグロビンはペプシンで7.03%、パンクレアチンで33.00%しか分解されなかった。ミオグロビンの構造は、2段階消化後もα-らせん構造を維持していたが、芳香族残基が露出していた。さらに、分子動力学モデリングにより、ペプシンの疎水性アミノ酸残基(Phe 111, Leu 10, Ala 115, Pro 116)とミオグロビンの極性アミノ酸残基(Tyr 146, Thr 95)が結合部位の近くに存在し、これがミオグロビンの消化率を低下させる可能性があることが示唆された。今回の発見は、ミオグロビンの消化困難性のメカニズムを解明するための新たな知見を提供するものである。

Myoglobin, a critical protein responsible for meat color, has been shown insusceptible to digestion. The underlying mechanism is not clear. The present study aimed to evaluate whether the structural properties of myoglobin are associated with its insusceptibility to digestion using spectroscopic and computational techniques. Myoglobin was degraded by only 7.03% by pepsin and 33.00% by pancreatin. The structure of myoglobin still maintained α-helix after the two-step digestion, with the exposure of some aromatic residues. In addition, molecular dynamics modeling suggested that hydrophobic amino acid residues (Phe 111, Leu 10, Ala 115, Pro 116) in pepsin and polar amino acid residues (Tyr 146, Thr 95) in myoglobin were found in the proximity of binding sites, which could result in the low digestibility of myoglobin. Our findings provide a new insight into the underlying mechanisms on the difficulty in digestion of myoglobin.

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