ミミズの腸内で誘導された非メタロチオネインタンパク質。ミミズの腸内に誘導された非メタロチオネインカドミウム結合蛋白質は、ミミミズの腸内に誘導されていることが明らかになった

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J. Hazard. Mater..2020 Jul;401:123357. S0304-3894(20)31346-7. doi: 10.1016/j.jhazmat.2020.123357.Epub 2020-07-01.

ミミズの腸内で誘導された非メタロチオネインタンパク質。ミミズの腸内に誘導された非メタロチオネインカドミウム結合蛋白質は、ミミミズの腸内に誘導されていることが明らかになった

Metal induced non-metallothionein protein in earthworm: A new pathway for cadmium detoxification in chloragogenous tissue.

Nazneen Hussain
Subhendu Kumar Chatterjee
Tushar Kanti Maiti
Linee Goswami
Subhasish Das
Utsab Deb
Satya Sundar Bhattacharya

PMID: 32634662 DOI: 10.1016/j.jhazmat.2020.123357.

抄録

ミミズは、小さな（約13 kDa）システインを多く含む金属結合タンパク質であるメタロチオネイン（MT）によって有害金属を中和している。ミミズの金属蓄積速度とMTの発現はあまり相関していないが、このような矛盾の背景にある理由はまだ解明されていない。本研究では、このような不整合の原因が、MT以外の金属誘導タンパク質の発現にあることを明らかにした。本研究では、カドミウムに曝露したミミズ（135 mg/kg）を用いて、蛍光タグを付けた選択的タンパク質単離法を用いて、150 kDa の金属誘導タンパク質（MIP）などを精製することに成功した。60 日間の曝露後、ミミズの腸内へのカドミウムの蓄積が顕著であった。その結果、MIP は摂取したカドミウムを腸内に蓄積し、最終的には葉緑体組織に金属を沈着させることが明らかになった。その結果、MIPはグルタミン酸を豊富に含む新規なカドミウム結合タンパク質である可能性が高いと結論づけられた。さらに、カドミウムがグルタミン酸に容易に結合することを確認するために、ペーパークロマトグラフィーと連続変動実験を実施したところ、カドミウムがグルタミン酸に容易に結合することが明らかになった。今回の発見は、カドミウムが豊富な環境に曝されたミミズの腸内で誘導された非メタロチオネインカドミウム結合タンパク質のin-vivoでの初めての証拠である。

Earthworms neutralize toxic metals by a small (∼13 kDa) cysteine rich metal binding protein, metallothionein (MT). Although the rate of metal accumulation and MT expression does not correlate well, the reason behind such inconsistency has not yet been deciphered. The present investigation clearly demonstrates that expression of some non-MT metal induced proteins is responsible for such incongruity. Applying selective protein isolation techniques in fluorescence tagged cadmium exposed (135 mg/kg) earthworms we were able to purify a 150 kDa metal induced protein (MIP) among others. After 60 days of exposure cadmium accumulation in earthworm intestines was significant. Immunofluorescence staining followed by confocal microscopy exhibited that MIP accumulates ingested cadmium in the intestinal region and eventually deposits the metal in the chloragogenous tissue. We determined the N-terminal sequence of 15 amino acid residues and after bioinformatics analysis, it was concluded that MIP is most probably a glutamic acid rich, novel cadmium binding protein. To further validate the binding mechanism, we conducted paper chromatography and continuous variation experiments which evidenced that cadmium readily binds to glutamic acid. The present finding is the first in-vivo evidence of a non-metallothionein cadmium binding protein induced in the intestines of earthworm exposed to a cadmium rich environment.