コロナウイルスSARS-CoV-2スパイクタンパク質の構造的特徴。ワクチン接種のためのターゲット

Structural features of coronavirus SARS-CoV-2 spike protein: Targets for vaccination.

• Ariane Sternberg
• Cord Naujokat

抄録

様々なヒト病原性ウイルスは、宿主細胞の受容体認識・結合、膜融合、ウイルス侵入のためにエンベロープ糖タンパク質を利用している。ベタコロナウイルスSARS-CoV-2のスパイク（S）糖タンパク質は、宿主細胞プロテアーゼfurinとTMPRSS2によって切断されるために転移可能な構造で存在し、それによってACE2宿主細胞受容体の結合と膜融合によるウイルスの侵入のために実質的な構造再配列を受けているホモ三量体のクラスI融合タンパク質である。Sタンパク質は、三量体表面から突出したN-linked glycansで密に装飾されており、Sタンパク質の折り畳み、宿主細胞プロテアーゼによる処理、体液性免疫応答の誘発に影響を与えています。SARS-CoV-2 Sタンパク質の洗練された構造への深い洞察は、本明細書に記載されているように、ワクチン戦略のための青写真を提供する可能性があります。

Various human pathogenic viruses employ envelope glycoproteins for host cell receptor recognition and binding, membrane fusion and viral entry. The spike (S) glycoprotein of betacoronavirus SARS-CoV-2 is a homotrimeric class I fusion protein that exists in a metastable conformation for cleavage by host cell proteases furin and TMPRSS2, thereby undergoing substantial structural rearrangement for ACE2 host cell receptor binding and subsequent viral entry by membrane fusion. The S protein is densely decorated with N-linked glycans protruding from the trimer surface that affect S protein folding, processing by host cell proteases and the elicitation of humoral immune response. Deep insight into the sophisticated structure of SARS-CoV-2 S protein may provide a blueprint for vaccination strategies, as reviewed herein.

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