触媒的に活性なホモ三量体植物セルロース合成酵素複合体の構造

Architecture of a catalytically active homotrimeric plant cellulose synthase complex.

• Pallinti Purushotham
• Ruoya Ho
• Jochen Zimmer

抄録

セルロースは植物の細胞壁に不可欠な成分であり、地球上で最も豊富なバイオポリマーです。植物セルロース合成酵素の超分子複合体は、複数の直鎖状グルコースポリマーをマイクロフィブリルに組織化し、耐荷重壁成分として機能している。我々は、ポプラ社のセルロース合成酵素CesAホモ三量体の構造を決定し、セルロースミクロフィブリル形成の分子基盤を示唆した。この複合体は、細胞質の植物保存領域と膜貫通セグメント内のらせん交換によって安定化されており、初期のセルロースポリマーが占有する3つのチャネルを形成している。分泌は、原始フィブリル形成を促進する可能性のある共通の出口点に向かってポリマーを誘導する。CesAsのN末端ドメインは、微小管結合タンパク質と相互作用する細胞質の茎に集合し、CesAの局在化に関与している可能性がある。これらのデータは、セルロース合成酵素複合体がどのようにして集合するのかを示唆しており、植物の細胞壁工学の分子基盤を提供している。

Cellulose is an essential plant cell wall component and represents the most abundant biopolymer on Earth. Supramolecular plant cellulose synthase complexes organize multiple linear glucose polymers into microfibrils as load-bearing wall components. We determined the structure of a poplar cellulose synthase CesA homotrimer that suggests a molecular basis for cellulose microfibril formation. This complex, stabilized by cytosolic plant conserved regions and helical exchange within the transmembrane segment, forms three channels occupied by nascent cellulose polymers. Secretion steers the polymers toward a common exit point, which may facilitate protofibril formation. CesAs' N-terminal domains assemble into a cytosolic stalk that interacts with a microtubule-tethering protein and may thus be involved in CesA localization. Our data suggest how cellulose synthase complexes assemble and provide the molecular basis for plant cell wall engineering.

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