リパーゼ・エレクトロスパンSiO2ナノファイバー膜バイオリアクターの調製と巨視的な油-水界面での目標とする触媒能力

Preparation of lipase-electrospun SiO2 nanofiber membrane bioreactors and their targeted catalytic ability at macroscopic oil-water interface.

• Lei Kuang
• Qianqian Zhang
• Jinlong Li
• Huafeng Tian

抄録

リパーゼは、生体触媒反応において最も広く使用されている酵素の一つである。触媒活性中心の特殊な構造により、リパーゼは油-水界面で高い触媒活性を示します。したがって、界面は、リパーゼの生体触媒作用を活性化し、調節する上で重要な役割を果たしています。リパーゼ膜バイオリアクターは、従来のエマルションなどの界面触媒システムと比較して、巨視的な油-水系では、多くの明らかな利点を示している。本研究では、エレクトロスピニングと固定化を組み合わせた一連の新しいBurkholderia cepaciaリパーゼ(BCL)-SiO2ナノファイバー膜(NFM)バイオリアクターを報告した。これらのSiO2ナノファイバー膜は、効率的な触媒作用のためにBCLが油-水界面に到達するのを支援した。BCL-SiO2 NFMsの酵素担持量と触媒効率は、エレクトロスピンNFMsの表面疎水性に依存して変化した。疎水性の増加に伴い、活性は遊離BCLの2.43倍から0.74倍に低下した。しかし、疎水度が0°から143°になるとリパーゼ担持量が明らかに増加し、143°から153°になるとリパーゼ担持量に大きな変化は見られなかった。ゲルトラップ法により、異なるBCL-SiO2 NFMsバイオリアクターの加水分解活性は、油-水界面における膜の接触面積に依存することが証明された。BCL-SiO2 NFM, BCL-SiO2 NFM-C12, BCL-SiO2 NFM-C18は、5サイクルの再利用後、それぞれ32%, 83%, 42%の活性を保持していた。本研究は、エレクトロスピン無機シリコンをベースとしたリパーゼ膜反応器の構築と改造の有用な探究であった。

Lipase is one of the most widely used enzymes in biocatalysis. Due to the special structure of the catalytic active center, lipases show high catalytic activity at oil-water interfaces. Hence, the interface plays a key role in activating and modulating lipase biocatalysis. Compared with traditional catalytic systems that offer interfaces, such as emulsions, lipase-membrane bioreactor exhibits many obvious advantages when at macroscopic oil-water system. In our current research, a series of new Burkholderia cepacia lipase (BCL)-SiO2 nanofiber membrane (NFM) bioreactors prepared via combined electrospinning and immobilization strategies were reported. These SiO2 NFMs assisted BCL in reaching to the oil-water interface for efficient catalysis. The enzyme loading capacity and catalytic efficiency of BCL-SiO2 NFMs varied with the surface hydrophobicity of the electrospun NFMs. As the hydrophobicity increased, the activity decreased from 2.43-fold to 0.74-fold that of free BCL. However, the lipase loading capacity increased obviously when the hydrophobicity of the SiO2 NFMs increased from 0° to 143°, and no significant change was observed when the hydrophobicity of the SiO2 NFMs increased from 143° to 153°. The gel trapping technique proved that the hydrolytic activity of the different BCL-SiO2 NFMs bioreactors depends on the contact area of the membrane at the oil-water interface. BCL-SiO2 NFM, BCL-SiO2 NFM-C12, and BCL-SiO2 NFM-C18 retained 32%, 83%, and 42% of activity, respectively, after five cycles of reuse. The current work was a useful exploration of the construction and modification of lipase-membrane reactors based on electrospun inorganic silicon.