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海洋細菌KMM 3633からのポリン：単離、物理化学的性質、機能活性
Porin from Marine Bacterium KMM 3633: Isolation, Physico-Chemical Properties, and Functional Activity.
PMID: 32650591 DOI: 10.3390/molecules25143131.
抄録
ロシア・ウラジオストク近郊のアムルスキー湾の海氷から、海洋細菌KMM 3633を単離した。本研究の目的は、細胞の透過性を決定する外膜チャネルの研究である。KMM 3633（MpOmp）由来のPorinが単離され、特徴づけられた。アミノ酸解析と全ゲノムシークエンシングは、保存的ドメイン検索によりPorin_4として同定されたPorinのアミノ酸データの情報源であった。MpOmpのアミノ酸組成は、酸性アミノ酸の含有量が多く、含硫アミノ酸の含有量が少ないことで区別されるが、分子内にトリプトファン残基は存在しない。ネイティブMpOmpは三量体として存在していた。黒色の脂質膜にMpOmpを再構成することで、電解質濃度に依存したイオンチャネルを形成する能力を実証した。MpOmpの空間構造は、古典的なグラム陰性ポリンに典型的な特徴を持っていた。しかし、単離されたMpOmpのオリゴマー構造は非常に安定性が低いことが特徴であり、30℃で熱変性モノマーが観察された。得られたデータは、ポリンのオリゴマー構造の形成における海洋細菌の天然膜中の脂質の安定化の役割を示唆している。
KMM 3633, extreme living marine bacterium was isolated from a sample of coastal sea ice in the Amursky Bay near Vladivostok, Russia. The goal of our investigation is to study outer membrane channels determining cell permeability. Porin from KMM 3633 (MpOmp) has been isolated and characterized. Amino acid analysis and whole genome sequencing were the sources of amino acid data of porin, identified as Porin_4 according to the conservative domain searching. The amino acid composition of MpOmp distinguished by high content of acidic amino acids and low content of sulfur-containing amino acids, but there are no tryptophan residues in its molecule. The native MpOmp existed as a trimer. The reconstitution of MpOmp into black lipid membranes demonstrated its ability to form ion channels whose conductivity depends on the electrolyte concentration. The spatial structure of MpOmp had features typical for the classical gram-negative porins. However, the oligomeric structure of isolated MpOmp was distinguished by very low stability: heat-modified monomer was already observed at 30 °C. The data obtained suggest the stabilizing role of lipids in the natural membrane of marine bacteria in the formation of the oligomeric structure of porin.