オリゴプロリンペプチドにおけるプロトン共役電子移動の浅い距離依存性の理論的研究

Theoretical Study of Shallow Distance Dependence of Proton-Coupled Electron Transfer in Oligoproline Peptides.

• Pengfei Li
• Alexander V Soudackov
• Brian Koronkiewicz
• James M Mayer
• Sharon Hammes-Schiffer

抄録

長距離電子移動は、化学的にも生物学的にも重要なプロセスの広い範囲でプロトン移動と結合している。最近、Ru(bpy)32+とチロシンを連結した一連の生体模倣オリゴプロリンペプチドのプロトン共役電子移動(PCET)速度定数は、類似の電子移動(ET)系と比較して、プロリンスペーサーの数に実質的に浅い依存性を示すことが示された。実験では、チロシンからRu(bpy)33+への分子内電子移動とチロシンからリン酸水素ジアニオンへのプロトン移動を含む協調的なPCET機構が示唆された。ここでは、これらのPCET系と類似のET系をマイクロ秒分子動力学法を用いて研究し、ETとPCETの速度定数を非断熱理論を用いて計算した。分子動力学シミュレーションの結果、ETの距離はPCET系の方が類似ET系よりも小さいことが明らかになった。PCETの速度定数のETドナー・アクセプター距離への依存性が小さいことは、PCET駆動力の距離依存性のある正の静電項の追加の観点から説明できます。この静電項は、ブリッジの両端にある電荷間の静電相互作用の変化に依存しており、これらの電荷を変化させることで変化させることができます。これらの知見に基づいて、この理論は、リン酸水素ではなくイミダゾールをプロトンアクセプターとして用いると、pKa値が似ているにもかかわらず、PCETの速度定数の距離依存性が小さくなることを予測した。この理論的予測はその後、実験的に検証され、長距離の電子移動プロセスは、協働したPCETプロセスにおけるプロトンアクセプターの性質を変えることで調整できることを示した。このレベルの制御は、より効果的な電荷移動システムの設計に大きく貢献します。

Long-range electron transfer is coupled to proton transfer in a wide range of chemically and biologically important processes. Recently the proton-coupled electron transfer (PCET) rate constants for a series of biomimetic oligoproline peptides linking Ru(bpy)32+ to tyrosine were shown to exhibit a substantially shallower dependence on the number of proline spacers compared to the analogous electron transfer (ET) systems. The experiments implicated a concerted PCET mechanism involving intramolecular electron transfer from tyrosine to Ru(bpy)33+ and proton transfer from tyrosine to a hydrogen phosphate dianion. Herein these PCET systems, as well as the analogous ET systems, are studied with microsecond molecular dynamics, and the ET and PCET rate constants are calculated with the corresponding nonadiabatic theories. The molecular dynamics simulations illustrate that smaller ET distances are sampled by the PCET systems than by the analogous ET systems. The shallower dependence of the PCET rate constant on the ET donor-acceptor distance is explained in terms of an additional positive, distance-dependent electrostatic term in the PCET driving force, which attenuates the rate constant at smaller distances. This electrostatic term depends on the change in the electrostatic interaction between the charges on each end of the bridge and can be modified by altering these charges. On the basis of these insights, this theory predicted a less shallow distance dependence of the PCET rate constant when imidazole rather than hydrogen phosphate serves as the proton acceptor, even though their pKa values are similar. This theoretical prediction was subsequently validated experimentally, illustrating that long-range electron transfer processes can be tuned by modifying the nature of the proton acceptor in concerted PCET processes. This level of control has broad implications for the design of more effective charge-transfer systems.