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60Sサブユニットのバイオジェネシスにおける中央突起とL1茎の構築
Construction of the Central Protuberance and L1 Stalk during 60S Subunit Biogenesis.
PMID: 32668200 DOI: 10.1016/j.molcel.2020.06.032.
抄録
リボソームの組み立ては、Rix1複合体やAAA ATPase Rea1を含む多数の組み立て因子によって駆動される。これらの2つのアセンブリー因子は、60Sの成熟を2つの異なる状態で触媒しており、これまであまり知られていなかった大規模な構造変化を引き起こしていることを、低温電子顕微鏡で解析した。Rea1を介したYtm1-Erb1複合体の除去後に、これまで知られていなかった状態を表す2つの核前60S中間体が発見され、L1茎がどのようにして成熟前の核胞状態から成熟したような核小体状態に発展するのかを明らかにした。また、60S以前の中間体では、近くにあるRix1-Rea1機構の助けを借りて、中心突起がどのようにして発生するのかを示している。この結果、Rix1-Ipi3四量体がIpi1を介してプレリボソームに固定されており、この決定的なリモデリングを監視するために戦略的に配置されていることが明らかになった。これらの結果は、一時的に安定化された未熟なRNAドメインがアセンブリー因子によって連続的にリモデリングされ、それによってフェイルセーフなアセンブリーが進行するという一般的な原理と一致している。
Ribosome assembly is driven by numerous assembly factors, including the Rix1 complex and the AAA ATPase Rea1. These two assembly factors catalyze 60S maturation at two distinct states, triggering poorly understood large-scale structural transitions that we analyzed by cryo-electron microscopy. Two nuclear pre-60S intermediates were discovered that represent previously unknown states after Rea1-mediated removal of the Ytm1-Erb1 complex and reveal how the L1 stalk develops from a pre-mature nucleolar to a mature-like nucleoplasmic state. A later pre-60S intermediate shows how the central protuberance arises, assisted by the nearby Rix1-Rea1 machinery, which was solved in its pre-ribosomal context to molecular resolution. This revealed a Rix1-Ipi3 tetramer anchored to the pre-60S via Ipi1, strategically positioned to monitor this decisive remodeling. These results are consistent with a general underlying principle that temporarily stabilized immature RNA domains are successively remodeled by assembly factors, thereby ensuring failsafe assembly progression.
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