セルロース上の真菌類β-グルコシダーゼの活性

Activity of fungal β-glucosidases on cellulose.

• Malene B Keller
• Trine H Sørensen
• Kristian B R M Krogh
• Mark Wogulis
• Kim Borch
• Peter Westh

抄録

背景:

グルコシドヒドロラーゼファミリー 3 (GH3) の真菌性β-グルコシダーゼ (BG) は、工業的に重要な酵素であり、セロオリゴ糖をグルコースに変換します。可溶性基質のβ-1,4グリコシド結合に対して高い活性を示しますが、一般的には不溶性セルロースに対しては不活性であると報告されています。

Background: Fungal beta-glucosidases (BGs) from glucoside hydrolase family 3 (GH3) are industrially important enzymes, which convert cellooligosaccharides into glucose; the end product of the cellulolytic process. They are highly active against the β-1,4 glycosidic bond in soluble substrates but typically reported to be inactive against insoluble cellulose.

結果:

4種類の真菌GH3 BGのセルロースに対する活性を調べたところ、有意な活性が認められた。低温(10℃)において、アビセルに作用する(BG)からのBGについて、近似的な速度パラメータ=0.3±0.1sおよび=80±30g/lを導出した。興味深いことに、この最大ターンオーバーは、この温度での典型的なセロビオハイドラーゼ（CBH）の報告されている値よりも高く、エンドグルカナーゼ（EG）の値に匹敵する。アビセル上のGBの特異性定数は、EGおよびCBHの値と比較して中程度にしか低下しなかった。

Results: We studied the activity of four fungal GH3 BGs on cellulose and found significant activity. At low temperatures (10 ℃), we derived the approximate kinetic parameters  = 0.3 ± 0.1 s and  = 80 ± 30 g/l for a BG from (BG) acting on Avicel. Interestingly, this maximal turnover is higher than reported values for typical cellobiohydrolases (CBH) at this temperature and comparable to those of endoglucanases (EG). The specificity constant of GB on Avicel was only moderately lowered compared to values for EGs and CBHs.

結論:

全体的にこれらの観察は、不溶性セルロース上で調査されたGH3 BGの重要な乱雑な副活性を示唆しています。これは、BGの伝統的な定義に挑戦し、セルロース分解酵素の機能的なクラスは、作用の重複モードの連続体を表している可能性があることを示唆しています。

Conclusions: Overall these observations suggest a significant promiscuous side activity of the investigated GH3 BGs on insoluble cellulose. This challenges the traditional definition of a BG and supports suggestions that functional classes of cellulolytic enzymes may represent a continuum of overlapping modes of action.

© The Author(s) 2020.