エーテル結合炭化水素鎖を含むリン脂質は、効率的なファゴサイトーシスに不可欠であり、エステル型の中性脂質は、細胞内での発達を妨げる

Phospholipids containing ether-bound hydrocarbon-chains are essential for efficient phagocytosis and neutral lipids of the ester-type perturb development in .

• Frederik Kappelt
• Xiaoli Du Ma
• Bassam Abou Hasna
• Jessica M Kornke
• Markus Maniak

抄録

脂質は細胞膜の構成要素であり、膜ダイナミクスのためのシグナル分子を提供し、エネルギー貯蔵庫として機能します。脂質合成の一つの経路は、小胞体に存在するグリセロール-3-リン酸アシル転移酵素（GPAT）によって開始されます。脂肪酸が過剰に存在すると、それは貯蔵小器官である脂質小胞体に再分配される。GPATが相同組換えによって排除された変異体では、脂質液滴の生成量が少なく、トリアシルグリセロール（TAG）がほとんど存在しないため、結実体形成前の発生段階での細胞死や細胞喪失に対する耐性が高くなります。GPATに最も近い酵素は、その配列に脂肪アシル還元酵素（FAR）とアシル転移酵素（AT）ドメインを組み合わせたもので、FARATと呼ばれている。このタンパク質はペルオキシソームの内腔に閉じ込められており、ここで脂肪酸をジヒドロキシアセトンリン酸に変換してエーテル脂質の合成を開始し、後に小胞体で完了します。FARATを欠損した変異体は、貯蔵脂質であるモノアルキルジアシルグリセロール（MDG）を欠いた脂質滴を生成しますが、発生サイクルにおける胞子形成の効率はほとんど変化しません。代わりに、これらの変異体は、酵母粒子の貪食において強く障害されており、これは、エーテル結合鎖を含む膜リン脂質の合成が減少したことに起因する。

Lipids are the building blocks for cellular membranes; they provide signalling molecules for membrane dynamics and serve as energy stores. One path of their synthesis is initiated by glycerol-3-phosphate acyltransferase (GPAT), which in resides on the endoplasmic reticulum. When an excess of fatty acids is present, it redistributes to storage organelles, the lipid droplets. Mutants, where the GPAT was eliminated by homologous recombination, produce fewer lipid droplets and are almost devoid of triacylglycerols (TAG), rendering them more resistant to cell death and cell loss in the developmental stages preceding fruiting body formation. The enzyme most closely related to GPAT is called FARAT, because it combines a fatty acyl-reductase (FAR) and an acyltransferase (AT) domain in its sequence. The protein is confined to the lumen of the peroxisome, where it transfers a fatty acid to dihydroxyacetone-phosphate initiating the synthesis of ether lipids, later completed at the endoplasmic reticulum. A mutant lacking FARAT produces lipid droplets that are devoid of the storage lipid monoalkyl-diacyl-glycerol (MDG), but the efficiency of spore formation in the developmental cycle is largely unaltered. Instead, these mutants are strongly impaired in phagocytosis of yeast particles, which is attributed to reduced synthesis of membrane phospholipids containing ether-linked chains.

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