天然アポリポ蛋白質A-I変異体のタンパク質分解感受性に関するデータ

Data regarding the sensibility to proteolysis of a natural apolipoprotein A-I mutant.

• Gisela M Gaddi
• Romina A Gisonno
• Silvana A Rosú
• M Fernanda Cortez
• Gabriela S Finarelli
• Nahuel A Ramella
• M Alejandra Tricerri

抄録

本論文では、60位（L60R）にロイシンとアルギニンを置換したアポリポ蛋白質A-Iの天然変異体（apoA-I）について、ネイティブ配列（Wt）の蛋白質と比較したプロテオライシスのデータを示している。この情報は、生物物理学の分野での様々なアプローチに適用できる可能性があり、部分的なタンパク質分解実験の可能性を示している。我々は、異なる電気泳動技術を用いてアポA-Iバリアントを分析し、染色後のタンパク質分解の程度を定量化し、タンパク質分解効率を計算された切断パターンと比較した。ここに示されたデータは、このタンパク質を修飾することが予想されないが、よく知られた消化パターンを持つ酵素を用いてタンパク質の柔軟性をテストするために、このアプローチの有用性を明確に強化しています。さらに、メタロプロテアーゼ12（MMP-12）との証拠によって例証されているように、それは、病変内のこのバリアントのプロ炎症性処理を引き出す可能性のある生理的プロテアーゼである、タンパク質の異化を評価するのに適しています。我々は、「アミロイドーシスに関連する天然アポリポ蛋白質A-I変異体（L60R）の構造解析」（Gaddi, etal, 2020）の研究をサポートし、プロテオライシス解析による特徴付けからタンパク質の折りたたみに関する洞察を得ています[1]。

The article shows dataset of the proteolysis of a natural variant of apolipoprotein A-I (apoA-I) with a substitution of a leucine by and arginine in position 60 (L60R), in comparison with the protein with the native sequence (Wt). This information demonstrates the potential of partial proteolysis experiments as it may be applicable to different approaches in the biophysical field. We have analyzed by different electrophoresis techniques apoA-I variants, quantified the degree of proteolysis after staining and compared the proteolysis efficiency with the computed cleavage patterns. The data shown here clearly strengthen the usefulness of this approach to test protein flexibility, as it may be attained with enzymes which are not expected to modify this protein but have a well-known digestion pattern. In addition it is appropriate for evaluating protein catabolism, as it is exemplified here by the evidence with metalloproteinase 12 (MMP-12), which is a physiological protease that may elicit the pro-inflammatory processing of this variant within the lesions. We support the work "Structural analysis of a natural apolipoprotein A-I variant (L60R) associated with amyloidosis" (Gaddi, et al., 2020), gaining insights on protein folding from a characterization by proteolysis analysis [1].

© 2020 The Author(s).