アルファルファ蛋白質単離物のアミノ酸プロファイル、形態、電気泳動パターン、生理活性電位および機能特性に及ぼす処理およびpHの影響

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Food Chem.2020 Jul;333:127503. S0308-8146(20)31365-0. doi: 10.1016/j.foodchem.2020.127503.Epub 2020-07-10.

アルファルファ蛋白質単離物のアミノ酸プロファイル、形態、電気泳動パターン、生理活性電位および機能特性に及ぼす処理およびpHの影響

Influence of processing and pH on amino acid profile, morphology, electrophoretic pattern, bioactive potential and functional characteristics of alfalfa protein isolates.

Prashant Sahni
Savita Sharma
Vijay Kumar Reddy Surasani

PMID: 32683258 DOI: 10.1016/j.foodchem.2020.127503.

抄録

湿式加熱処理（APIp）と未処理アルファルファ種子（APIc）からタンパク質単離物を調製し、異なるpHでの組成と機能性について特徴付けた。APIcとAPIpはすべての必須アミノ酸の含有量が高かった。APIpの抗栄養素含有量はAPIcに比べて低く、トリプシン阻害剤（85.97％）とレクチン活性（100％）の顕著な低下が観察された。加工により、APIpの生理活性成分や抗酸化活性はあまり低下しなかった。アルファルファ蛋白質単離物は、分子量11～75kDaの複雑なポリペプチドバンディングを示した。APIpは、ATR-FTIRスペクトル、XRDパターン、形態、タンパク質上の電荷、溶解度の低下などの相互に関連するニュアンスの変化として識別されるタンパク質の構造の変化を示した。APIpは、APIcと比較して、水和性、界面活性、ゲル化性の向上などの機能特性に顕著な改善が見られた。pH7.0のAPIpは、pH9.0のAPIcやAPIpとほぼ同様の機能特性を示したが、pH9.0では最も高い水和性と界面活性を示した。また、APIpはpH7.0ではAPIcに比べて最低ゲル化濃度が低く、pH4.0と9.0ではAPIcとは逆にゲル化を起こした。

Protein isolates were prepared from wet heat processed (APIp) and unprocessed alfalfa seeds (APIc) and characterized for composition and functionality at different pH. APIc and APIp exhibited high content of all the essential amino acids. Antinutrient content of APIp was lower in comparison to APIc and marked reduction in the trypsin inhibitor (85.97%) and lectin activity (100%) was observed. Processing did not cause much reduction of bioactive constituents and antioxidant activity of APIp. Alfalfa protein isolates exhibited complex polypeptide banding ranging from molecular weight of 11-75 kDa. APIp exhibited change in the conformation of protein discerned as alteration in interrelated nuances of ATR-FTIR spectra, XRD-pattern, morphology, charge on proteins and reduced solubility in comparison to APIc due to processing. APIp exhibited marked improvement in the functional properties in comparison to APIc discerned as improved hydration, surface active and gelation properties. Highest hydration and surface active properties were exhibited at pH 9.0, even though APIp at pH 7.0 showed fairly similar functional properties as APIc and APIp at pH 9.0. APIp exhibited reduced least gelation concentration in comparison to APIc at pH 7.0 and also engendered gelation at pH 4.0 and 9.0 contrary to APIc.