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細菌内輸送列車とモーター。構造からの洞察
Intraflagellar transport trains and motors: Insights from structure.
PMID: 32684327 DOI: 10.1016/j.semcdb.2020.05.021.
抄録
細菌内輸送(IFT)は、ほぼすべてのヒト細胞の表面にあるアンテナ状の小器官である繊毛とべん毛のプロテオームを形成しています。IFTは、成長する繊毛先端にタンパク質を供給し、ターンオーバー産物をリサイクルし、シグナル伝達分子を選択的に輸送することにより、繊毛の生合成、品質管理、およびシグナル伝達において重要な役割を果たしています。IFTは、毛様体先端部への移動と毛様体先端部からの移動を、微小管ベースのモータータンパク質であるキネシン-IIとダイニン-2の力を借りて行う、IFTトレインと呼ばれる長い高分子アレイを含んでいます。最近のトップダウンおよびボトムアップの構造生物学的アプローチにより、IFTトレインの分子構造が解明されつつある。ここでは、キネシン-IIとダイニン-2がどのようにして集合し、IFTトレインに付着し、双方向の輸送を媒介するために精密な制御を受けるかに焦点を当てて、これらの研究をレビューする。
Intraflagellar transport (IFT) sculpts the proteome of cilia and flagella; the antenna-like organelles found on the surface of virtually all human cell types. By delivering proteins to the growing ciliary tip, recycling turnover products, and selectively transporting signalling molecules, IFT has critical roles in cilia biogenesis, quality control, and signal transduction. IFT involves long polymeric arrays, termed IFT trains, which move to and from the ciliary tip under the power of the microtubule-based motor proteins kinesin-II and dynein-2. Recent top-down and bottom-up structural biology approaches are converging on the molecular architecture of the IFT train machinery. Here we review these studies, with a focus on how kinesin-II and dynein-2 assemble, attach to IFT trains, and undergo precise regulation to mediate bidirectional transport.
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