あなたは歯科・医療関係者ですか?

WHITE CROSSは、歯科・医療現場で働く方を対象に、良質な歯科医療情報の提供を目的とした会員制サイトです。

日本語AIでPubMedを検索

日本語AIでPubMedを検索

PubMedの提供する医学論文データベースを日本語で検索できます。AI(Deep Learning)を活用した機械翻訳エンジンにより、精度高く日本語へ翻訳された論文をご参照いただけます。
Thromb. Res..1982 Mar;25(5):387-99. 0049-3848(82)90129-3. doi: 10.1016/0049-3848(82)90129-3.

プラスミンとトリプシンによって誘導された高分子量キニノーゲンの分子的・機能的変化

Some molecular and functional changes in high molecular weight kininogen induced by plasmin and trypsin.

  • J Kleniewski
  • V H Donaldson
  • C J Wagner
PMID: 6176044 DOI: 10.1016/0049-3848(82)90129-3.

抄録

精製されたヒトHMW-キニノーゲンをプラスミンで消化すると、その特異的抗原性は最初に増強され、その後徐々に破壊されたが、その血栓促進活性(フィッツジェラルド因子活性)はわずかに低下しただけであった。内因性血清プラスミノーゲンがストレプトキナーゼによって活性化されると、特異的なHMW-キニノーゲン抗原およびフィッツジェラルド因子活性に同様の変化が生じた。対照的に、トリプシンは、最初は増加した抗原性を誘導したが、容易にフィッツジェラルド因子活性を破壊し、精製されたHMW-キニノーゲンおよび正常ヒト血清中の特異的HMW-キニノーゲン抗原性をより容易に破壊した。正常血清をストレプトキナーゼで処理した場合、HMWとLMW-キニノゲンが共有する抗原性は、未処理血清の場合に比べて低分子量のSephadex G-200画分にあったが、特異的なHMW-キニノゲン抗原の溶出量とフィッツジェラルド因子活性は有意に変化しなかった。プレカリクレイン欠損血清を同じG-200ゲルろ過法で処理した場合、血清のストレプトキナーゼ処理後も、特異的なHMW-キニノーゲン抗原性および凝固性を有するHMW-キニノーゲンとLMW-キニノーゲンの両方に共通する抗原の溶出量には広い重複が見られた。プロテアーゼによるHMW-キニノーゲンの抗原性部分および血栓促進部分の破壊率が異なるにもかかわらず、これらの特性はイオン交換クロマトグラフィー中に互いに分離しなかった。

When purified human HMW-kininogen was digested by plasmin, its specific antigenic properties were initially enhanced and then gradually destroyed, but its clot-promoting activity (Fitzgerald factor activity) was only slightly decreased. When endogenous serum plasminogen was activated by streptokinase, similar alterations in specific HMW-kininogen antigens and Fitzgerald factor activity occurred. In contrast, trypsin induced increased antigenic properties initially, but readily destroyed the Fitzgerald factor activity and less readily destroyed the specific HMW-kininogen antigenic properties in purified HMW-kininogen and in normal human serum. When normal serum was treated with streptokinase, the antigenic properties shared by HMW and LMW-kininogens were in Sephadex G-200 fractions of lower molecular weight than in the case of untreated serum, but the elution volumes of specific HMW-kininogen antigens and Fitzgerald factor activity were not significantly altered. When prekallikrein-deficient serum was subjected to the same G-200 gel filtration process, there was a broad overlap in the elution volumes of antigens shared by both HMW and LMW-kininogens with specific HMW-kininogen antigenic and coagulant properties, which remained after streptokinase treatment of the serum. Depsite the disparate rates of destruction of the antigenic and clot-promoting portion of HMW-kininogen by proteases these properties did not separate from one another during ion exchange chromatography.